التفاصيل البيبلوغرافية
| العنوان: |
Identification and characterization of nanobodies specifically against African swine fever virus major capsid protein p72 ... : تحديد وتوصيف الأجسام النانوية على وجه التحديد ضد فيروس حمى الخنازير الأفريقية بروتين القفيصة الرئيسي ص 72 ... |
| المؤلفون: |
Jifei Yang, Mengyao Jing, Qingli Niu, Jinming Wang, Yaru Zhao, Meng Li, Guiquan Guan, Junyu Luo, Hong Yin, Zhijie Liu |
| بيانات النشر: |
OpenAlex |
| سنة النشر: |
2022 |
| المجموعة: |
DataCite Metadata Store (German National Library of Science and Technology) |
| مصطلحات موضوعية: |
Dynamics of Livestock Disease Transmission and Control, Agronomy and Crop Science, Agricultural and Biological Sciences, Life Sciences, Aetiology, Diagnosis, and Management of Myocarditis, Cardiology and Cardiovascular Medicine, Medicine, Health Sciences, Gastrointestinal Viral Infections and Vaccines Development, Infectious Diseases, FOS Health sciences, African Swine Fever, Capsid, Biology, African swine fever virus, Virus, Virology, Epitope, Polyclonal antibodies, Phage display, Recombinant DNA, Molecular biology, Antibody, Gene, Genetics, FOS Biological sciences |
| الوصف: |
African swine fever virus (ASFV) is a large and very complex DNA virus. The major capsid protein p72 is the most predominant structural protein and constitutes the outmost icosahedral capsid of the virion. In the present study, the nanobodies against ASFV p72 protein were screened from a camelid immune VHH library by phage display technique. Nine distinct nanobodies were identified according to the amino acid sequences of the complementary determining regions (CDRs), and contain typical amino acid substitutions in the framework region 2 (FR2). Six nanobodies were successfully expressed in E. coli, and their specificity and affinity to p72 protein were further evaluated. The results showed that nanobodies Nb25 had the best affinity to both recombinant and native p72 protein of ASFV. The Nb25 possesses an extremely long CDR3 with 23 amino acids compared with other nanobodies, which may allow this nanobody to access the hidden epitopes of target antigen. Furthermore, the Nb25 can specifically recognize the ... : فيروس حمى الخنازير الأفريقية (ASFV) هو فيروس حمض نووي كبير ومعقد للغاية. البروتين القفيصي الرئيسي p72 هو البروتين الهيكلي الأكثر شيوعًا ويشكل القفيصة ذات السطوح العشرية القصوى للفيريون. في هذه الدراسة، تم فحص الأجسام النانوية ضد بروتين ASFV p72 من مكتبة VHH المناعية للإبل بواسطة تقنية عرض العاثيات. تم تحديد تسعة أجسام نانوية متميزة وفقًا لتسلسل الأحماض الأمينية للمناطق المحددة التكميلية (CDRs)، وتحتوي على بدائل الأحماض الأمينية النموذجية في المنطقة الإطارية 2 (FR2). تم التعبير عن ستة أجسام نانوية بنجاح في الإشريكية القولونية، وتم تقييم خصوصيتها وتقاربها مع بروتين p72. أظهرت النتائج أن الأجسام النانوية Nb25 لها أفضل تقارب لكل من بروتين p72 المؤتلف والأصلي من ASFV. يمتلك Nb25 CDR3 طويل للغاية مع 23 حمضًا أمينيًا مقارنة بالأجسام النانوية الأخرى، مما قد يسمح لهذا الجسم النانوي بالوصول إلى الحواتم المخفية للمستضد المستهدف. علاوة على ذلك، يمكن أن يتعرف Nb25 على وجه التحديد على جزيئات الفيروس التي يلتقطها الجسم المضاد متعدد النسائل ضد ASFV في مقايسة مناعية شطيرة، وتم التحقق من استخدامه كمستشعر حيوي لاستهداف الفيروس ... |
| نوع الوثيقة: |
text |
| اللغة: |
English |
| العلاقة: |
https://dx.doi.org/10.60692/x0ab9-06j94Test |
| DOI: |
10.60692/knqp5-rq419 |
| الإتاحة: |
https://doi.org/10.60692/knqp5-rq41910.60692/x0ab9-06j94Test |
| حقوق: |
cc-by |
| رقم الانضمام: |
edsbas.83F141B1 |
| قاعدة البيانات: |
BASE |
