التفاصيل البيبلوغرافية
| العنوان: |
Mitotic Kinases Aurora-A, Plk1, and Cdk1 Interact with Elk-1 Transcription Factor through the N-Terminal Domain ... : تتفاعل كينازات الانقسام الفتيلي Aurora - A و Plk1 و Cdk1 مع عامل النسخ ELK -1 من خلال نطاق N - Terminal ... |
| المؤلفون: |
Oya Arı Uyar, Yigit Koray Babal, Bayram Yılmaz, Işıl Aksan Kurnaz |
| بيانات النشر: |
OpenAlex |
| سنة النشر: |
2024 |
| المجموعة: |
DataCite Metadata Store (German National Library of Science and Technology) |
| مصطلحات موضوعية: |
Regulation and Function of Microtubules in Cell Division, Cell Biology, Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, Life Sciences, Stochasticity in Gene Regulatory Networks, Molecular Biology, Mechanisms of Intracellular Membrane Trafficking, Mitotic Checkpoint, Kinase, Cyclin-dependent kinase 1, Aurora inhibitor, Mitosis, Polo-like kinase, Cell biology, Transcription factor, Aurora B kinase, PLK1, Phosphorylation, Protein kinase domain, Biology, Aurora kinase, Genetics, FOS Biological sciences, Cell cycle, Cell division, Cytokinesis, Cell, Gene, Mutant |
| الوصف: |
Elk-1 is a member of the ETS domain transcription factor superfamily that is phosphorylated upon mitogen-activated protein kinase (MAPK) pathway activation, which in turn regulated its interaction with partner protein serum response factor (SRF), leading to formation of a ternary complex with DNA. It has previously been reported that Elk-1 interacts with a mitotic kinase Aurora-A, although the mechanisms or the relevance of this interaction was unclear. Elk-1 was also reported to be phosphorylated by CDK5 on Thr417 residue. In this study, we show for the first time that this transcription factor interacts not only with Aurora-A but also with other mitotic kinases Aurora-B, Plk1, and Cdk1, and we define the interaction domain on Elk-1 to the first N-terminal 205 amino acids. We also describe putative phosphorylation sites of these mitotic kinases on Elk-1 and show that Elk-1 peptides containing these residues get phosphorylated by the mitotic kinases in in vitro kinase assays. We also perform bioinformatic ... : ELK -1 هو عضو في العائلة الفائقة لعامل نسخ مجال ETS الذي يتم فسفرته عند تنشيط مسار البروتين كيناز المنشط بالميتوجين (MAPK)، والذي بدوره ينظم تفاعله مع عامل استجابة مصل البروتين الشريك (SRF)، مما يؤدي إلى تكوين مركب ثلاثي مع الحمض النووي. تم الإبلاغ سابقًا عن أن ELK -1 يتفاعل مع كيناز الانقسام الفتيلي AURORA - A، على الرغم من أن آليات أو أهمية هذا التفاعل لم تكن واضحة. تم الإبلاغ أيضًا عن فسفرة ELK -1 بواسطة CDK5 على بقايا Thr417. في هذه الدراسة، نوضح لأول مرة أن عامل النسخ هذا لا يتفاعل فقط مع Aurora - A ولكن أيضًا مع الكينازات الانقسامية الأخرى Aurora - B و Plk1 و Cdk1، ونحدد مجال التفاعل على Elk -1 إلى أول N - terminal 205 الأحماض الأمينية. كما وصفنا مواقع الفسفرة المفترضة لهذه الكينازات الانقسامية على ELK -1 وأظهرنا أن الببتيدات ELK -1 التي تحتوي على هذه البقايا تحصل على الفسفرة بواسطة الكينازات الانقسامية في مقايسات الكيناز في المختبر. نجري أيضًا تحليلًا بيولوجيًا للبروتينات الفسفورية الفتيلية ونحدد شركاء التفاعل المحتملين لـ ELK -1 في PLK أو AURORA phosphoproteomes. نقترح أن فهم الفسفرة الديناميكية لـ ... |
| نوع الوثيقة: |
text |
| اللغة: |
English |
| العلاقة: |
https://dx.doi.org/10.60692/38kh2-5fm18Test |
| DOI: |
10.60692/pfddr-3ec68 |
| الإتاحة: |
https://doi.org/10.60692/pfddr-3ec6810.60692/38kh2-5fm18Test |
| حقوق: |
cc-by |
| رقم الانضمام: |
edsbas.69A61E87 |
| قاعدة البيانات: |
BASE |
