نتائج البحث - "A. S. Gorbunov"

1

دورية أكاديمية

Study of changes in color characteristics of steel under thermal exposure

المؤلفون: A. S. Gorbunov, M. V. Elfimova, Yu. N. Bezborodov

المصدر: Омский научный вестник, Vol 2 (182), Pp 119-124 (2022)

مصطلحات موضوعية: rgb, thermal damage to steel, color characteristics, fire investigation, Engineering (General). Civil engineering (General), TA1-2040

وصف الملف: electronic resource

العلاقة: https://www.omgtu.ru/general_information/media_omgtu/journal_of_omsk_research_journal/files/arhiv/2022/%E2%84%96%202%20Test(182)%20(%D0%9E%D0%9D%D0%92)/119-124%20%D0%93%D0%BE%D1%80%D0%B1%D1%83%D0%BD%D0%BE%D0%B2%20%D0%90.%20%D0%A1.,%20%D0%95%D0%BB%D1%84%D0%B8%D0%BC%D0%BE%D0%B2%D0%B0%20%D0%9C.%20%D0%92.,%20%D0%91%D0%B5%D0%B7%D0%B1%D0%BE%D1%80%D0%BE%D0%B4%D0%BE%D0%B2%20%D0%AE.%20%D0%9D..pdf; https://doaj.org/toc/1813-8225Test; https://doaj.org/toc/2541-7541Test

الوصول الحر: https://doaj.org/article/49c0b1dead004785854ca859cc2abea8Test

View record in DOAJ

2

دورية أكاديمية

REDUCTION OF THE ELECTROMAGNETIC RADIATION OF AN ELECTRONIC DEVICE USING THE SPREAD SPECTRUM TECHNOLOGY

المؤلفون: N. G. Vostokov, A. S. Gorbunov

المصدر: Известия высших учебных заведений. Поволжский регион:Технические науки, Iss 2 (2020)

مصطلحات موضوعية: spread spectrum, clocking, electromagnetic radiation, hershey-kiss, Technology

وصف الملف: electronic resource

العلاقة: https://doaj.org/toc/2072-3059Test

الوصول الحر: https://doaj.org/article/24945f3801e64443ab22a033195c6071Test

View record in DOAJ

3

دورية أكاديمية

Inclusive and multiplicity dependent production of electrons from heavy-flavour hadron decays in pp and p-Pb collisions

المؤلفون: The ALICE collaboration, S. Acharya, D. Adamová, A. Adler, G. Aglieri Rinella, M. Agnello, N. Agrawal, Z. Ahammed, S. Ahmad, S. U. Ahn, I. Ahuja, A. Akindinov, M. Al-Turany, D. Aleksandrov, B. Alessandro, H. M. Alfanda, R. Alfaro Molina, B. Ali, A. Alici, N. Alizadehvandchali, A. Alkin, J. Alme, G. Alocco, T. Alt, I. Altsybeev, M. N. Anaam, C. Andrei, A. Andronic, V. Anguelov, F. Antinori, P. Antonioli, N. Apadula, L. Aphecetche, H. Appelshäuser, C. Arata, S. Arcelli, M. Aresti, R. Arnaldi, J. G. M. C. A. Arneiro, I. C. Arsene, M. Arslandok, A. Augustinus, R. Averbeck, M. D. Azmi, A. Badalà, J. Bae, Y. W. Baek, X. Bai, R. Bailhache, Y. Bailung, A. Balbino, A. Baldisseri, B. Balis, D. Banerjee, Z. Banoo, R. Barbera, F. Barile, L. Barioglio, M. Barlou, G. G. Barnaföldi, L. S. Barnby, V. Barret, L. Barreto, C. Bartels, K. Barth, E. Bartsch, N. Bastid, S. Basu, G. Batigne, D. Battistini, B. Batyunya, D. Bauri, J. L. Bazo Alba, I. G. Bearden, C. Beattie, P. Becht, D. Behera, I. Belikov, A. D. C. Bell Hechavarria, F. Bellini, R. Bellwied, S. Belokurova, G. Bencedi, S. Beole, A. Bercuci, Y. Berdnikov, A. Berdnikova, L. Bergmann, M. G. Besoiu, L. Betev, P. P. Bhaduri, A. Bhasin, M. A. Bhat, B. Bhattacharjee, L. Bianchi, N. Bianchi, J. Bielčík, J. Bielčíková, J. Biernat, A. P. Bigot, A. Bilandzic, G. Biro, S. Biswas, N. Bize, J. T. Blair, D. Blau, M. B. Blidaru, N. Bluhme, C. Blume, G. Boca, F. Bock, T. Bodova, A. Bogdanov, S. Boi, J. Bok, L. Boldizsár, M. Bombara, P. M. Bond, G. Bonomi, H. Borel, A. Borissov, A. G. Borquez Carcamo, H. Bossi, E. Botta, Y. E. M. Bouziani, L. Bratrud, P. Braun-Munzinger, M. Bregant, M. Broz, G. E. Bruno, M. D. Buckland, D. Budnikov, H. Buesching, S. Bufalino, P. Buhler, Z. Buthelezi, A. Bylinkin, S. A. Bysiak, M. Cai, H. Caines, A. Caliva, E. Calvo Villar, J. M. M. Camacho, P. Camerini, F. D. M. Canedo, M. Carabas, A. A. Carballo, F. Carnesecchi, R. Caron, L. A. D. Carvalho, J. Castillo Castellanos, F. Catalano, C. Ceballos Sanchez, I. Chakaberia, P. Chakraborty, S. Chandra, S. Chapeland, M. Chartier, S. Chattopadhyay, T. G. Chavez, T. Cheng, C. Cheshkov, B. Cheynis, V. Chibante Barroso, D. D. Chinellato, E. S. Chizzali, J. Cho, S. Cho, P. Chochula, P. Christakoglou, C. H. Christensen, P. Christiansen, T. Chujo, M. Ciacco, C. Cicalo, F. Cindolo, M. R. Ciupek, G. Clai, F. Colamaria, J. S. Colburn, D. Colella, M. Colocci, G. Conesa Balbastre, Z. Conesa del Valle, G. Contin, J. G. Contreras, M. L. Coquet, T. M. Cormier, P. Cortese, M. R. Cosentino, F. Costa, S. Costanza, C. Cot, J. Crkovská, P. Crochet, R. Cruz-Torres, P. Cui, A. Dainese, M. C. Danisch, A. Danu, P. Das, S. Das, A. R. Dash, S. Dash, A. De Caro, G. de Cataldo, J. de Cuveland, A. De Falco, D. De Gruttola, N. De Marco, C. De Martin, S. De Pasquale, R. Deb, S. Deb, K. R. Deja, R. Del Grande, L. Dello Stritto, W. Deng, P. Dhankher, D. Di Bari, A. Di Mauro, B. Diab, R. A. Diaz, T. Dietel, Y. Ding, R. Divià, D. U. Dixit, Ø. Djuvsland, U. Dmitrieva, A. Dobrin, B. Dönigus, J. M. Dubinski, A. Dubla, S. Dudi, P. Dupieux, M. Durkac, N. Dzalaiova, T. M. Eder, R. J. Ehlers, F. Eisenhut, D. Elia, B. Erazmus, F. Ercolessi, F. Erhardt, M. R. Ersdal, B. Espagnon, G. Eulisse, D. Evans, S. Evdokimov, L. Fabbietti, M. Faggin, J. Faivre, F. Fan, W. Fan, A. Fantoni, M. Fasel, P. Fecchio, A. Feliciello, G. Feofilov, A. Fernández Téllez, L. Ferrandi, M. B. Ferrer, A. Ferrero, C. Ferrero, A. Ferretti, V. J. G. Feuillard, V. Filova, D. Finogeev, F. M. Fionda, F. Flor, A. N. Flores, S. Foertsch, I. Fokin, S. Fokin, E. Fragiacomo, E. Frajna, U. Fuchs, N. Funicello, C. Furget, A. Furs, T. Fusayasu, J. J. Gaardhøje, M. Gagliardi, A. M. Gago, C. D. Galvan, D. R. Gangadharan, P. Ganoti, C. Garabatos, J. R. A. Garcia, E. Garcia-Solis, C. Gargiulo, A. Garibli, K. Garner, P. Gasik, A. Gautam, M. B. Gay Ducati, M. Germain, A. Ghimouz, C. Ghosh, M. Giacalone, P. Giubellino, P. Giubilato, A. M. C. Glaenzer, P. Glässel, E. Glimos, D. J. Q. Goh, V. Gonzalez, S. Gorbunov, M. Gorgon, K. Goswami, S. Gotovac, V. Grabski, L. K. Graczykowski, E. Grecka, A. Grelli, C. Grigoras, V. Grigoriev, S. Grigoryan, F. Grosa, J. F. Grosse-Oetringhaus, R. Grosso, D. Grund, G. G. Guardiano, R. Guernane, M. Guilbaud, K. Gulbrandsen, T. Gundem, T. Gunji, W. Guo, A. Gupta, R. Gupta, S. P. Guzman, K. Gwizdziel, L. Gyulai, M. K. Habib, C. Hadjidakis, F. U. Haider, H. Hamagaki, A. Hamdi, M. Hamid, Y. Han, B. G. Hanley, R. Hannigan, J. Hansen, M. R. Haque, J. W. Harris, A. Harton, H. Hassan, D. Hatzifotiadou, P. Hauer, L. B. Havener, S. T. Heckel, E. Hellbär, H. Helstrup, M. Hemmer, T. Herman, G. Herrera Corral, F. Herrmann, S. Herrmann, K. F. Hetland, B. Heybeck, H. Hillemanns, B. Hippolyte, F. W. Hoffmann, B. Hofman, B. Hohlweger, G. H. Hong, M. Horst, A. Horzyk, Y. Hou, P. Hristov, C. Hughes, P. Huhn, L. M. Huhta, T. J. Humanic, A. Hutson, D. Hutter, R. Ilkaev, H. Ilyas, M. Inaba, G. M. Innocenti, M. Ippolitov, A. Isakov, T. Isidori, M. S. Islam, M. Ivanov, V. Ivanov, K. E. Iversen, M. Jablonski, B. Jacak, N. Jacazio, P. M. Jacobs, S. Jadlovska, J. Jadlovsky, S. Jaelani, C. Jahnke, M. J. Jakubowska, M. A. Janik, T. Janson, M. Jercic, S. Ji, S. Jia, A. A. P. Jimenez, F. Jonas, J. M. Jowett, J. Jung, M. Jung, A. Junique, A. Jusko, M. J. Kabus, J. Kaewjai, P. Kalinak, A. S. Kalteyer, A. Kalweit, V. Kaplin, A. Karasu Uysal, D. Karatovic, O. Karavichev, T. Karavicheva, P. Karczmarczyk, E. Karpechev, U. Kebschull, R. Keidel, D. L. D. Keijdener, M. Keil, B. Ketzer, S. S. Khade, A. M. Khan, S. Khan, A. Khanzadeev, Y. Kharlov, A. Khatun, A. Khuntia, M. B. Kidson, B. Kileng, B. Kim, C. Kim, D. J. Kim, E. J. Kim, J. Kim, J. S. Kim, M. Kim, S. Kim, T. Kim, K. Kimura, S. Kirsch, I. Kisel, S. Kiselev, A. Kisiel, J. P. Kitowski, J. L. Klay, J. Klein, S. Klein, C. Klein-Bösing, M. Kleiner, T. Klemenz, A. Kluge, A. G. Knospe, C. Kobdaj, T. Kollegger, A. Kondratyev, N. Kondratyeva, E. Kondratyuk, J. Konig, S. A. Konigstorfer, P. J. Konopka, G. Kornakov, S. D. Koryciak, A. Kotliarov, V. Kovalenko, M. Kowalski, V. Kozhuharov, I. Králik, A. Kravčáková, L. Krcal, M. Krivda, F. Krizek, K. Krizkova Gajdosova, M. Kroesen, M. Krüger, D. M. Krupova, E. Kryshen, V. Kučera, C. Kuhn, P. G. Kuijer, T. Kumaoka, D. Kumar, L. Kumar, N. Kumar, S. Kumar, S. Kundu, P. Kurashvili, A. Kurepin, A. B. Kurepin, A. Kuryakin, S. Kushpil, J. Kvapil, M. J. Kweon, Y. Kwon, S. L. La Pointe, P. La Rocca, A. Lakrathok, M. Lamanna, R. Langoy, P. Larionov, E. Laudi, L. Lautner, R. Lavicka, R. Lea, H. Lee, I. Legrand, G. Legras, J. Lehrbach, T. M. Lelek, R. C. Lemmon, I. León Monzón, M. M. Lesch, E. D. Lesser, P. Lévai, X. Li, X. L. Li, J. Lien, R. Lietava, I. Likmeta, B. Lim, S. H. Lim, V. Lindenstruth, A. Lindner, C. Lippmann, A. Liu, D. H. Liu, J. Liu, G. S. S. Liveraro, I. M. Lofnes, C. Loizides, S. Lokos, J. Lomker, P. Loncar, J. A. Lopez, X. Lopez, E. López Torres, P. Lu, J. R. Luhder, M. Lunardon, G. Luparello, Y. G. Ma, M. Mager, A. Maire, M. V. Makariev, M. Malaev, G. Malfattore, N. M. Malik, Q. W. Malik, S. K. Malik, L. Malinina, D. Mallick, N. Mallick, G. Mandaglio, S. K. Mandal, V. Manko, F. Manso, V. Manzari, Y. Mao, R. W. Marcjan, G. V. Margagliotti, A. Margotti, A. Marín, C. Markert, P. Martinengo, M. I. Martínez, G. Martínez García, M. P. P. Martins, S. Masciocchi, M. Masera, A. Masoni, L. Massacrier, A. Mastroserio, O. Matonoha, S. Mattiazzo, P. F. T. Matuoka, A. Matyja, C. Mayer, A. L. Mazuecos, F. Mazzaschi, M. Mazzilli, J. E. Mdhluli, A. F. Mechler, Y. Melikyan, A. Menchaca-Rocha, E. Meninno, A. S. Menon, M. Meres, S. Mhlanga, Y. Miake, L. Micheletti, L. C. Migliorin, D. L. Mihaylov, K. Mikhaylov, A. N. Mishra, D. Miśkowiec, A. Modak, A. P. Mohanty, B. Mohanty, M. Mohisin Khan, M. A. Molander, Z. Moravcova, C. Mordasini, D. A. Moreira De Godoy, I. Morozov, A. Morsch, T. Mrnjavac, V. Muccifora, S. Muhuri, J. D. Mulligan, A. Mulliri, M. G. Munhoz, R. H. Munzer, H. Murakami, S. Murray, L. Musa, J. Musinsky, J. W. Myrcha, B. Naik, A. I. Nambrath, B. K. Nandi, R. Nania, E. Nappi, A. F. Nassirpour, A. Nath, C. Nattrass, M. N. Naydenov, A. Neagu, A. Negru, L. Nellen, G. Neskovic, B. S. Nielsen, E. G. Nielsen, S. Nikolaev, S. Nikulin, V. Nikulin, F. Noferini, S. Noh, P. Nomokonov, J. Norman, N. Novitzky, P. Nowakowski, A. Nyanin, J. Nystrand, M. Ogino, A. Ohlson, V. A. Okorokov, J. Oleniacz, A. C. Oliveira Da Silva, M. H. Oliver, A. Onnerstad, C. Oppedisano, A. Ortiz Velasquez, J. Otwinowski, M. Oya, K. Oyama, Y. Pachmayer, S. Padhan, D. Pagano, G. Paić, A. Palasciano, S. Panebianco, H. Park, J. Park, J. E. Parkkila, R. N. Patra, B. Paul, H. Pei, T. Peitzmann, X. Peng, M. Pennisi, D. Peresunko, G. M. Perez, S. Perrin, Y. Pestov, V. Petrov, M. Petrovici, R. P. Pezzi, S. Piano, M. Pikna, P. Pillot, O. Pinazza, L. Pinsky, C. Pinto, S. Pisano, M. Płoskoń, M. Planinic, F. Pliquett, M. G. Poghosyan, B. Polichtchouk, S. Politano, N. Poljak, A. Pop, S. Porteboeuf-Houssais, V. Pozdniakov, I. Y. Pozos, K. K. Pradhan, S. K. Prasad, S. Prasad, R. Preghenella, F. Prino, C. A. Pruneau, I. Pshenichnov, M. Puccio, S. Pucillo, Z. Pugelova, S. Qiu, L. Quaglia, R. E. Quishpe, S. Ragoni, A. Rakotozafindrabe, L. Ramello, F. Rami, S. A. R. Ramirez, T. A. Rancien, M. Rasa, S. S. Räsänen, R. Rath, M. P. Rauch, I. Ravasenga, K. F. Read, C. Reckziegel, A. R. Redelbach, K. Redlich, C. A. Reetz, A. Rehman, F. Reidt, H. A. Reme-Ness, Z. Rescakova, K. Reygers, A. Riabov, V. Riabov, R. Ricci, M. Richter, A. A. Riedel, W. Riegler, C. Ristea, S. P. Rode, M. V. Rodriguez, M. Rodríguez Cahuantzi, K. Røed, R. Rogalev, E. Rogochaya, T. S. Rogoschinski, D. Rohr, D. Röhrich, P. F. Rojas, S. Rojas Torres, P. S. Rokita, G. Romanenko, F. Ronchetti, A. Rosano, E. D. Rosas, K. Roslon, A. Rossi, A. Roy, S. Roy, N. Rubini, O. V. Rueda, D. Ruggiano, R. Rui, P. G. Russek, R. Russo, A. Rustamov, E. Ryabinkin, Y. Ryabov, A. Rybicki, H. Rytkonen, J. Ryu, W. Rzesa, O. A. M. Saarimaki, R. Sadek, S. Sadhu, S. Sadovsky, J. Saetre, K. Šafařík, P. Saha, S. K. Saha, S. Saha, B. Sahoo, R. Sahoo, S. Sahoo, D. Sahu, P. K. Sahu, J. Saini, K. Sajdakova, S. Sakai, M. P. Salvan, S. Sambyal, I. Sanna, T. B. Saramela, D. Sarkar, N. Sarkar, P. Sarma, V. Sarritzu, V. M. Sarti, M. H. P. Sas, J. Schambach, H. S. Scheid, C. Schiaua, R. Schicker, A. Schmah, C. Schmidt, H. R. Schmidt, M. O. Schmidt, M. Schmidt, N. V. Schmidt, A. R. Schmier, R. Schotter, A. Schröter, J. Schukraft, K. Schwarz, K. Schweda, G. Scioli, E. Scomparin, J. E. Seger, Y. Sekiguchi, D. Sekihata, I. Selyuzhenkov, S. Senyukov, J. J. Seo, D. Serebryakov, L. Šerkšnytė, A. Sevcenco, T. J. Shaba, A. Shabetai, R. Shahoyan, A. Shangaraev, A. Sharma, B. Sharma, D. Sharma, H. Sharma, M. Sharma, S. Sharma, U. Sharma, A. Shatat, O. Sheibani, K. Shigaki, M. Shimomura, J. Shin, S. Shirinkin, Q. Shou, Y. Sibiriak, S. Siddhanta, T. Siemiarczuk, T. F. Silva, D. Silvermyr, T. Simantathammakul, R. Simeonov, B. Singh, K. Singh, R. Singh, S. Singh, V. K. Singh, V. Singhal, T. Sinha, B. Sitar, M. Sitta, T. B. Skaali, G. Skorodumovs, M. Slupecki, N. Smirnov, R. J. M. Snellings, E. H. Solheim, J. Song, A. Songmoolnak, C. Sonnabend, F. Soramel, A. B. Soto-hernandez, R. Spijkers, I. Sputowska, J. Staa, J. Stachel, I. Stan, P. J. Steffanic, S. F. Stiefelmaier, D. Stocco, I. Storehaug, P. Stratmann, S. Strazzi, C. P. Stylianidis, A. A. P. Suaide, C. Suire, M. Sukhanov, M. Suljic, R. Sultanov, V. Sumberia, S. Sumowidagdo, S. Swain, I. Szarka, M. Szymkowski, S. F. Taghavi, G. Taillepied, J. Takahashi, G. J. Tambave, S. Tang, Z. Tang, J. D. Tapia Takaki, N. Tapus, L. A. Tarasovicova, M. G. Tarzila, G. F. Tassielli, A. Tauro, G. Tejeda Muñoz, A. Telesca, L. Terlizzi, C. Terrevoli, S. Thakur, D. Thomas, A. Tikhonov, A. R. Timmins, M. Tkacik, T. Tkacik, A. Toia, R. Tokumoto, N. Topilskaya, M. Toppi, T. Tork, A. G. Torres Ramos, A. Trifiró, A. S. Triolo, S. Tripathy, T. Tripathy, S. Trogolo, V. Trubnikov, W. H. Trzaska, T. P. Trzcinski, A. Tumkin, R. Turrisi, T. S. Tveter, K. Ullaland, B. Ulukutlu, A. Uras, M. Urioni, G. L. Usai, M. Vala, N. Valle, L. V. R. van Doremalen, M. van Leeuwen, C. A. van Veen, R. J. G. van Weelden, P. Vande Vyvre, D. Varga, Z. Varga, M. Vasileiou, A. Vasiliev, O. Vázquez Doce, V. Vechernin, E. Vercellin, S. Vergara Limón, L. Vermunt, R. Vértesi, M. Verweij, L. Vickovic, Z. Vilakazi, O. Villalobos Baillie, A. Villani, G. Vino, A. Vinogradov, T. Virgili, M. M. O. Virta, V. Vislavicius, A. Vodopyanov, B. Volkel, M. A. Völkl, K. Voloshin, S. A. Voloshin, G. Volpe, B. von Haller, I. Vorobyev, N. Vozniuk, J. Vrláková, J. Wan, C. Wang, D. Wang, Y. Wang, A. Wegrzynek, F. T. Weiglhofer, S. C. Wenzel, J. P. Wessels, S. L. Weyhmiller, J. Wiechula, J. Wikne, G. Wilk, J. Wilkinson, G. A. Willems, B. Windelband, M. Winn, J. R. Wright, W. Wu, Y. Wu, R. Xu, A. Yadav, A. K. Yadav, S. Yalcin, Y. Yamaguchi, S. Yang, S. Yano, Z. Yin, I.-K. Yoo, J. H. Yoon, H. Yu, S. Yuan, A. Yuncu, V. Zaccolo, C. Zampolli, F. Zanone, N. Zardoshti, A. Zarochentsev, P. Závada, N. Zaviyalov, M. Zhalov, B. Zhang, L. Zhang, S. Zhang, X. Zhang, Y. Zhang, Z. Zhang, M. Zhao, V. Zherebchevskii, Y. Zhi, D. Zhou, Y. Zhou, J. Zhu, Y. Zhu, S. C. Zugravel, N. Zurlo

المصدر: Journal of High Energy Physics, Vol 2023, Iss 8, Pp 1-53 (2023)

مصطلحات موضوعية: Hadron-Hadron Scattering, Nuclear and particle physics. Atomic energy. Radioactivity, QC770-798

وصف الملف: electronic resource

العلاقة: https://doaj.org/toc/1029-8479Test

الوصول الحر: https://doaj.org/article/87e9afa27bc64b699814285860c430bbTest

View record in DOAJ

النص الكامل

4

دورية أكاديمية

Apelin is a peptide increasing tolerance of organs and cells to ischemia and reperfusion. The molecular mechanism (the review) ; Апелин – пептид, повышающий устойчивость органов и клеток к ишемии и реперфузии. Молекулярный механизм (обзор)

المساهمون: The work was supported by the Russian Science Foundation, Grant No. 22-15-00048. The section “Synthetic analogues of apelins” is supported by the state assignment 122020300042-4., Обзорная статья выполнена при поддержке Российского научного фонда, грант № 22-1500048. Раздел «Синтетические аналоги апелинов» поддержан государственным заданием 122020300042-4.

المصدر: The Siberian Journal of Clinical and Experimental Medicine; Том 38, № 4 (2023); 29-39 ; Сибирский журнал клинической и экспериментальной медицины; Том 38, № 4 (2023); 29-39 ; 2713-265X ; 2713-2927

مصطلحات موضوعية: легкие, ischemia/reperfusion, brain, heart, kidney, lung, ишемия/реперфузия, головной мозг, сердце, почки

وصف الملف: application/pdf

العلاقة: https://www.sibjcem.ru/jour/article/view/2048/919Test; Hage A., Stevens L.M., Ouzounian M., Chung J., El-Hamamsy I., Chauvette V. et al. Impact of brain protection strategies on mortality and stroke in patients undergoing aortic arch repair with hypothermic circulatory arrest: evidence from the Canadian Thoracic Aortic Collaborative. Eur. J. Cardiothorac. Surg. 2020;58(1):95–103. DOI:10.1093/ ejcts/ezaa023.; Ya’qoub L., Gad M., Saad A.M., Elgendy I.Y., Mahmoud A.N. National trends of utilization and readmission rates with intravascular ultrasound use for ST-elevation myocardial infarction. Catheter Cardiovasc. Interv. 2021;98(1):1–9. DOI:10.1002/ccd.29524.; Lio K.U., O’Corragain O., Bashir R., Brosnahan S., Cohen G., Lakhter V. et al. Clinical outcomes and factors associated with pulmonary infarction following acute pulmonary embolism: a retrospective observational study at a US academic centre. BMJ Open. 2022;12(12):e067579. DOI:10.1136/bmjopen-2022-067579.; Swinarska J.T., Stratta R.J., Rogers J., Chang A., Farney A.C., Orlando G. et al. Early graft loss after deceased-donor kidney transplantation: What are the consequences? J. Am. Coll. Surg. 2021;232(4):493–502. DOI:10.1016/j.jamcollsurg.2020.12.005.; O’Dowd B.F., Heiber M., Chan A., Heng H.H., Tsui L.C., Kennedy J.L. et al. A human gene that shows identity with the gene encoding the angiotensin receptor is located on chromosome 11. Gene. 1993;136(1– 2):355–360. DOI:10.1016/0378-1119(93)90495-o.; Tatemoto K., Hosoya M., Habata Y., Fujii R., Kakegawa T., Zou M.X. et al. Isolation and characterization of a novel endogenous peptide ligand for the human APJ receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998;251(2):471–476. DOI:10.1006/bbrc.1998.9489.; Hu G., Wang Z., Zhang R., Sun W., Chen X. The role of apelin/apelin receptor in energy metabolism and water homeostasis: A comprehensive narrative review. Front. Physiol. 2021;12:632886. DOI:10.3389/ fphys.2021.632886.; Chng S.C., Ho L., Tian J., Reversade B. ELABELA: a hormone essential for heart development signals via the apelin receptor. Dev. Cell. 2013;27(6):672–680. DOI:10.1016/j.devcel.2013.11.002.; Perjés Á., Skoumal R., Tenhunen O., Kónyi A., Simon M., Horváth I.G. et al. Apelin increases cardiac contractility via protein kinase Cεand extracellular signal-regulated kinase-dependent mechanisms. PLoS One. 2014;9(4):e93473. DOI:10.1371/journal.pone.0093473.; Kawamata Y., Habata Y., Fukusumi S., Hosoya M., Fujii R., Hinuma S. et al. Molecular properties of apelin: tissue distribution and receptor binding. Biochim. Biophys. Acta. 2001;1538(2–3):162–171. DOI:10.1016/ s0167-4889(00)00143-9.; Than A., He H.L., Chua S.H., Xu D., Sun L., Leow M.K. et al. Apelin enhances brown adipogenesis and browning of white adipocytes. J. Biol. Chem. 2015;290(23):14679–14691. DOI:10.1074/jbc.M115. 643817.; Sekerci R., Acar N., Tepekoy F., Ustunel I., Keles-Celik N. Apelin/APJ expression in the heart and kidneys of hypertensive rats. Acta. Histochem. 2018;120(3):196–204. DOI:10.1016/j.acthis.2018.01.007.; Chen M.M., Ashley E.A., Deng D.X., Tsalenko A., Deng A., Tabibiazar R. et al. Novel role for the potent endogenous inotrope apelin in human cardiac dysfunction. Circulation. 2003;108(12):1432–1439. DOI:10.1161/01.CIR.0000091235.94914.75.; Bircan B., Çakır M., Kırbağ S., Gül H.F. Effect of apelin hormone on renal ischemia/reperfusion induced oxidative damage in rats. Ren. Fail. 2016;38(7):1122–1128. DOI:10.1080/0886022X.2016.1184957.; Gholampour F., Bagheri A., Barati A., Masoudi R., Owji S.M. Remote ischemic perconditioning modulates apelin expression after renal ischemia-reperfusion injury. J. Surg. Res. 2020;247:429–437. DOI:10.1016/j.jss.2019.09.063.; Zhang X., Zhu Y., Zhou Y., Fei B. Activation of Nrf2 signaling by apelin attenuates renal ischemia reperfusion injury in diabetic rats. Diabetes Metab. Syndr. Obes. 2020;13:2169–2177. DOI:10.2147/DMSO. S246743.; Xu F., Wu M., Lu X., Zhang H., Shi L., Xi Y. et al. Effect of Fc-Elabela-21 on renal ischemia/reperfusion injury in mice: Mediation of anti-apoptotic effect via Akt phosphorylation. Peptides. 2022;147:170682. DOI:10.1016/j.peptides.2021.170682.; Fan X.F., Xue F., Zhang Y.Q., Xing X.P., Liu H., Mao S.Z. et al. The Apelin-APJ axis is an endogenous counterinjury mechanism in experimental acute lung injury. Chest. 2015;147(4):969–978. DOI:10.1378/chest.14-1426.; Xia F., Chen H., Jin Z., Fu Z. Apelin-13 protects the lungs from ischemia-reperfusion injury by attenuating inflammatory and oxidative stress. Hum. Exp. Toxicol. 2021;40(4):685–694. DOI:10.1177/0960327120961436.; Wu F., Qiu J., Fan Y., Zhang Q., Cheng B., Wu Y. et al. Apelin-13 attenuates ER stress-mediated neuronal apoptosis by activating Gα /Gαtions during twitches in isolated rat cardiac myocytes. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2008;294(6):H2540–H2546. DOI:10.1152/ajpheart.00046.2008.; Xin Q., Cheng B., Pan Y., Liu H., Yang C., Chen J. et al. Neuroprotective effects of apelin-13 on experimental ischemic stroke through suppression of inflammation. Peptides. 2015;63:55–62. DOI:10.1016/j. peptides.2014.09.016.; Duan J., Cui J., Yang Z., Guo C., Cao J., Xi M. et al. Neuroprotective effect of Apelin 13 on ischemic stroke by activating AMPK/GSK-3β/Nrf2 signaling. J. Neuroinflammation. 2019;16(1):24. DOI:10.1186/s12974019-1406-7.; Liu D.R., Hu W., Chen G.Z. Apelin-12 exerts neuroprotective effect against ischemia-reperfusion injury by inhibiting JNK and P38MAPK signaling pathway in mouse. Eur. Rev. Med. Pharmacol. Sci. 2018;22(12):3888–3895. DOI:10.26355/eurrev_201806_15273.; Chu H., Yang X., Huang C., Gao Z., Tang Y., Dong Q. Apelin-13 protects against ischemic blood-brain barrier damage through the effects of Aquaporin-4. Cerebrovasc. Dis. 2017;44(1–2):10–25. DOI:10.1159/000460261.; Zhang R., Wu F., Cheng B., Wang C., Bai B., Chen J. Apelin-13 prevents the effects of oxygen-glucose deprivation/reperfusion on bEnd.3 cells by inhibiting AKT-mTOR signaling. Exp. Biol. Med. (Maywood). 2023;248(2):146–156. DOI:10.1177/15353702221139186; Mughal A., Sun C., O’Rourke S.T. Activation of large conductance, calcium-activated potassium channels by nitric oxide mediates apelin-induced relaxation of isolated rat coronary arteries. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2018;366(2):265–273. DOI:10.1124/jpet.118.248682.; Dönmez Y., Acele A. Increased Elabela levels in the acute ST segment elevation myocardial infarction patients. Medicine (Baltimore). 2019;98(43):e17645. DOI:10.1097/MD.0000000000017645.; Sans-Roselló J., Casals G., Rossello X., González de la Presa B., Vila M., Duran-Cambra A. et al. Prognostic value of plasma apelin concentrations at admission in patients with ST-segment elevation acute myocardial infarction. Clin. Biochem. 2017;50(6):279–284. DOI:10.1016/j.clinbiochem.2016.11.018.; Wang C., Du J.F., Wu F., Wang H.C. Apelin decreases the SR Ca2+ content but enhances the amplitude of [Ca2+] transient and contrac contractions during twitches in isolated rat cardiac myocytes. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2008;294(6):H2540–H2546. DOI:10.1152/ajpheart.00046.2008.; Wang C., Liu N., Luan R., Li Y., Wang D., Zou W. et al. Apelin protects sarcoplasmic reticulum function and cardiac performance in ischaemia-reperfusion by attenuating oxidation of sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase and ryanodine receptor. Cardiovasc. Res. 2013;100(1):114–124. DOI:10.1093/cvr/cvt160.; Rostamzadeh F., Najafipour H., Yeganeh-Hajahmadi M., Esmaeili-Mahani S., Joukar S., Iranpour M. Heterodimerization of apelin and opioid receptors and cardiac inotropic and lusitropic effects of apelin in 2K1C hypertension: Role of pERK1/2 and PKC. Life Sci. 2017;191:24–33. DOI:10.1016/j.lfs.2017.09.044.; Simpkin J.C., Yellon D.M., Davidson S.M., Lim S.Y., Wynne A.M., Smith C.C. Apelin-13 and apelin-36 exhibit direct cardioprotective activity against ischemia-reperfusion injury. Basic Res. Cardiol. 2007;102(6):518–528. DOI:10.1007/s00395-007-0671-2.; Писаренко О.И., Шульженко В.С., Пелогейкина Ю.А., Студнева И.М., Кхатри Д.Н., Беспалова Ж.Д. и др. Влияние экзогенного апелина-12 на функциональное и метаболическое восстановление изолированного сердца крысы после ишемии. Кардиология. 2010;50(10):44–49.; Писаренко О.И., Серебрякова Л.И., Пелогейкина Ю.А., Студнева И.М., Кхатри Д.Н., Цкитишвили О.В. и др. Уменьшение реперфузионного повреждения сердца in vivo с помощью пептида апелина-12 у крыс. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2011;152(7):79–82.; Писаренко О.И., Серебрякова Л.И., Пелогейкина Ю.А., Студнева И.М., Кхатри Д.Н., Цкитишвили О.В. и др. Участие NO-зависимых механизмов действия апелина в защите миокарда от ишемического/реперфузионного повреждения. Кардиология. 2012;52(2):52–58. Pisarenko O.I., Serebriakova L.I., Pelogeĭkina Iu.A., Studneva I.M., Kkhatri D.N., Tskitishvili O.V. et al. Involvement of NO-dependent mechanisms of apelin action in myocardial protection against ischemia/reperfusion damage. Kardiologiia. 2012;52(2):52–58. (In Russ.).; Abbasloo E., Najafipour H., Vakili A. Chronic treatment with apelin, losartan and their combination reduces myocardial infarct size and improves cardiac mechanical function. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2020;47(3):393–402. DOI:10.1111/1440-1681.13195.; Pisarenko O.I., Shulzhenko V.S., Pelogeykina Y.A., Studneva I.V. Enhancement of crystalloid cardioplegic protection by structural analogs of apelin-12. J. Surg. Res. 2015;194(1):18–24. DOI:10.1016/j. jss.2014.11.007.; Писаренко О.И., Беспалова О.И., Ланкин В.З., Тимошин А.А., Серебрякова Л.И., Шульженко В.С. и др. Антиоксидантные свойства апелина-12 и его структурного аналога при экспериментальной ишемии и реперфузии. Кардиология. 2013;53(5):61–67.; Pisarenko O., Shulzhenko V., Studneva I., Pelogeykina Y., Timoshin A., Anesia R. et al. Structural apelin analogues: mitochondrial ROS inhibition and cardiometabolic protection in myocardial ischaemia reperfusion injury. Br. J. Pharmacol. 2015;172(12):2933–2945. DOI:10.1111/ bph.13038.; Tao J., Zhu W., Li Y., Xin P., Li J., Liu M. et al. Apelin-13 protects the heart against ischemia-reperfusion injury through inhibition of ER-dependent apoptotic pathways in a time-dependent fashion. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2011;301(4):H1471–H1486. DOI:10.1152/ ajpheart.00097.2011.; Yu P., Ma S., Dai X., Cao F. Elabela alleviates myocardial ischemia reperfusion-induced apoptosis, fibrosis and mitochondrial dysfunction through PI3K/AKT signaling. Am. J. Transl. Res. 2020;12(8):4467–4477.; Chen Y., Qiao X., Zhang L., Li X., Liu Q. Apelin-13 regulates angiotensin ii-induced Cx43 downregulation and autophagy via the AMPK/mTOR signaling pathway in HL-1 cells. Physiol. Res. 2020;69(5):813–822. DOI:10.33549/physiolres.934488.; Hou X., Zeng H., Tuo Q.H., Liao D.F., Chen J.X. Apelin gene therapy increases autophagy via activation of sirtuin 3 in diabetic heart. Diabetes Res. (Fairfax). 2015;1(4):84–91. DOI:10.17140/DROJ-1-115.; Wang W., McKinnie S.M., Patel V.B., Haddad G., Wang Z., Zhabyeyev P. et al. Loss of apelin exacerbates myocardial infarction adverse remodeling and ischemia-reperfusion injury: therapeutic potential of synthetic apelin analogues. J. Am. Heart Assoc. 2013;2(4):e000249. DOI:10.1161/JAHA.113.000249.; Masri B., Morin N., Pedebernade L., Knibiehler B., Audigier Y. The apelin receptor is coupled to Gi1 or Gi2 protein and is differentially desensitized by apelin fragments. J. Biol. Chem. 2006;281(27):18317–18326. DOI:10.1074/jbc.M600606200.; Bai B., Cai X., Jiang Y., Karteris E., Chen J. Heterodimerization of apelin receptor and neurotensin receptor 1 induces phosphorylation of ERK(1/2) and cell proliferation via Gαq-mediated mechanism. J. Cell. Mol. Med. 2014;18(10):2071–2081. DOI:10.1111/jcmm.12404.; Chapman N.A., Dupré D.J., Rainey J.K. The apelin receptor: physiology, pathology, cell signalling, and ligand modulation of a peptide-activated class A GPCR. Biochem. Cell. Biol. 2014;92(6):431–440. DOI:10.1139/bcb-2014-0072.; Moon M.J., Oh D.Y., Moon J.S., Kim D.K., Hwang J.I., Lee J.Y. et al. Cloning and activation of the bullfrog apelin receptor: Gi/o coupling and high affinity for [Pro1]apelin-13. Mol. Cell. Endocrinol. 2007;277(1–2):51– 60. DOI:10.1016/j.mce.2007.07.008.; Folino A., Accomasso L., Giachino C., Montarolo P.G., Losano G., Pagliaro P. et al. Apelin-induced cardioprotection against ischaemia/ reperfusion injury: roles of epidermal growth factor and Src. Acta Physiol. (Oxf.). 2018;222(2):e12924. DOI:10.1111/apha.12924.; Yang S., Li H., Tang L., Ge G., Ma J., Qiao Z. et al. Apelin-13 protects the heart against ischemia-reperfusion injury through the RISK-GSK-3βmPTP pathway. Arch. Med. Sci. 2015;11(5):1065–1073. DOI:10.5114/ aoms.2015.54863.; Pisarenko O.I., Shulzhenko V.S., Studneva I.M., Serebryakova L.I., Pelogeykina Y.A., Veselova O.M. Signaling pathways of a structural analogue of apelin-12 involved in myocardial protection against ischemia/reperfusion injury. Peptides. 2015;73:67–76. DOI:10.1016/j.peptides.2015.09.001.; Писаренко О.И., Пелогейкина Ю.А., Шульженко В.С., Студнева И.М., Беспалова З.Д., Азмуко А.А. и др. Влияние ингибирования новообразования на метаболическое восстановление ишемизи рованного сердца крысы апелином-12. Биомедицинская химия.2012;58(6):702–711; Rastaldo R., Cappello S., Folino A., Berta G.N., Sprio A.E., Losano G. et al. Apelin-13 limits infarct size and improves cardiac postischemic mechanical recovery only if given after ischemia. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2011;300(6):H2308–H2315. DOI:10.1152/ ajpheart.01177.2010.; Pisarenko O.I., Lankin V.Z., Konovalova G.G., Serebryakova L.I., Shulzhenko V.S., Timoshin A.A. et al. Apelin-12 and its structural analog enhance antioxidant defense in experimental myocardial ischemia and reperfusion. Mol. Cell. Biochem. 2014;391(1–2):241–250. DOI:10.1007/ s11010-014-2008-4.; Reed A.B., Lanman B.A., Holder J.R., Yang B.H., Ma J., Humphreys S.C. et al. Half-life extension of peptidic APJ agonists by N-terminal lipid conjugation. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2020;30(21):127499. DOI:10.1016/j.bmcl.2020.127499.; Trân K., Murza A., Sainsily X., Coquerel D., Côté J., Belleville K. et al. A systematic exploration of macrocyclization in apelin-13: impact on binding, signaling, stability, and cardiovascular effects. J. Med. Chem. 2018;61(6):2266–2277. DOI:10.1021/acs.jmedchem.7b01353.; Li L., Zeng H., Chen J.X. Apelin-13 increases myocardial progenitor cells and improves repair postmyocardial infarction. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2012;303(5):H605–H618. DOI:10.1152/ajpheart.00366.2012.; Azizi Y., Faghihi M., Imani A., Roghani M., Zekri A., Mobasheri M.B. et al. Post-infarct treatment with [Pyr1]apelin-13 improves myocardial function by increasing neovascularization and overexpression of angiogenic growth factors in rats. Eur. J. Pharmacol. 2015;761:101–108. DOI:10.1016/j.ejphar.2015.04.034.; O’Harte F.P.M., Parthsarathy V., Hogg C., Flatt P.R. Long-term treatment with acylated analogues of apelin-13 amide ameliorates diabetes and improves lipid profile of high-fat fed mice. PLoS One. 2018;13(8):e0202350. DOI:10.1371/journal.pone.0202350.; Tran K., Sainsily X., Côté J., Coquerel D., Couvineau P., Saibi S. et al. Size-Reduced Macrocyclic Analogues of [Pyr1]-apelin-13 Showing Neg Negative Gα12 Bias Still Produce Prolonged Cardiac Effects. J. Med. Chem. 2022;65(1):531–551.; https://www.sibjcem.ru/jour/article/view/2048Test

الإتاحة: https://doi.org/10.29001/2073-8552-2023-38-4-29-39Test
https://doi.org/10.1002/ccd.29524Test
https://doi.org/10.1136/bmjopen-2022-067579Test
https://doi.org/10.1016/0378-1119Test(93)90495-o
https://doi.org/10.1006/bbrc.1998.9489Test
https://doi.org/10.1016/j.devcel.2013.11.002Test
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0093473Test
https://doi.org/10.1074/jbc.M115Test
https://doi.org/10.1016/j.acthis.2018.01.007Test
https://doi.org/10.1161/01.CIR.0000091235.94914.75Test

View record in BASE

5

دورية أكاديمية

On the cardiovascular effects mechanism of humic nature macromolecular compounds ; К механизму кардиоваскулярных эффектов высокомолекулярных соединений гуминовой природы

المؤلفون: T. V. Lasukova, M. V. Zykova, L. A. Azarkina, A. S. Gorbunov, I. V. Petrova, M. R. Karpova, Т. B. Ласукова, М. В. Зыкова, Л. А. Азаркина, А. С. Горбунов, И. В. Петрова, М. Р. Карпова

المساهمون: The work was carried out with the financial support of the Ministry of Health of the Russian Federation (state task 056-00071-22-02)., Работа выполнена при финансовой поддержке Министерства здравоохранения Российской Федерации (государственное задание № 056-00071-22-02).

المصدر: The Siberian Journal of Clinical and Experimental Medicine; Том 38, № 4 (2023); 243-249 ; Сибирский журнал клинической и экспериментальной медицины; Том 38, № 4 (2023); 243-249 ; 2713-265X ; 2713-2927

مصطلحات موضوعية: NO-синтаза, peat, isolated heart, cardiovascular effects NO-synthasa, торф, изолированное сердце, кардиоваскулярные эффекты

وصف الملف: application/pdf

العلاقة: https://www.sibjcem.ru/jour/article/view/2074/921Test; Бузлама А.В., Чернов Ю.Н. Анализ фармакологических свойств, механизмов действия и перспектив применения гуминовых веществ в медицине. Экспериментальная и клиническая фармакология. 2010;73(9):43–48. DOI:10.30906/0869-2092-2010-73-9-43-48.; Дымбрылова О.Н., Якимова Т.В., Венгеровский А.И. Влияние экстрактов растений на инсулинорезистентность при экспериментальном сахарном диабете. Сибирский журнал клинической и экспериментальной медицины. 2022;37(3):128–135. DOI:10.29001/2073-8552-2022-37-3-128-135.; Ласукова Т.В., Зыкова М.В., Белоусов М.В., Горбунов А.С., Логвинова Л.А., Дыгай А.М. Роль NO-синтазы в реализации кардиопротективного эффекта соединений гуминовой природы на модели ишемии и реперфузии изолированного сердца крыс. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2018;166(11):537541. DOI:10.1007/s10517-019-04399-y.; Hseu Y.C., Wang S.Y., Chen H.Y. Humic acid induces the generation of nutric oxide in human umbilical vein endothelial cells: stimulation of nutric oxide synthase during cell injuri. Free radical biology & medicine. 2002;32(7):619629. DOI:10.1016/s0891-5849(02)00752-9.; Трофимова Е.С., Зыкова М.В., Лигачёва А.А., Шерстобоев Е.Ю., Жданов В.В., Белоусов М.В. и др. Влияние гуминовых кислот торфа различного генеза на продукцию оксида азота in vitro. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2016;161(5):629638. DOI:10.1007/s10517-016-3486-z.; Zykova M.V., Schepetkin I.A., Belousov M.V., Krivoshchekov S.V., Logvinova L.A., Bratishko K.A. et al. Physicochemical characterization and antioxidant activity of humic acids isolated from peat of various origins. Molecules. 2018;23(4):753. DOI:10.3390/molecules23040753.; Зыкова М.В., Трофимова Е.С., Кривощеков С.В., Лигачёва А.А., Данилец М.Г., Логвинова Л.А. и др. Спектральные параметры и биологическая активность высокомолекулярных соединений гуминовой природы. Бюллетень сибирской медицины. 2017;16(1):36–49. DOI:10.20538/16820363-2017-1-36–49.; Zaccone C., Miano T.M., Shotyk W. Qualitative comparison between raw peat and related humic acids in an ombrotrophic bog profile. Organic Geochemistry. 2007;38(1):151–160. DOI:10.1016/J.ORGGEOCHEM.2006.06.023.; Орлов Д. С. Гумусовые кислоты почв и общая теория гумификации. Москва: МГУ; 1990:325.; Chen J.С., Gu B., LeBoeuf E.J. Pan H., Dai S. Spectroscopic characterization of the structural and functional properties of natural organic matter fractions. Chemosphere. 2002;48(1):59–68. DOI:10.1016/s0045-6535(02)00041-3.; Kiprop A.K., J-Coumon M-C., Pourtier E., Kimutai S., Kirui S. Synthesis of humic and fulvic acids and their characterization using optical spectroscopy (ATR-FTIR and UV-Visible). Int. J. Appl. Sci. Technol. 2013;3(8):28–35.; Van Krevelen D.W. Graphical-statistical method for investigation of the structure of coal. Fuel. 1950;29:228–269.; Massion P.B., Feron O., Dessy C., Balligand J.-L. Role of nitric oxide in the cardiovascular and renal systems. Int. J. Mol. Sci. 2003;93:388–398. DOI:10.3390/ijms19092605.; Зарипова Р.И., Зиятдинова Н.И., Зефиров Т.Л. Влияние блокады NO-синтаз на сократимость миокарда гипокинезированных крыс при стимуляции β-адренорецепторов. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2016;161(2):169–172. DOI:10.1007/s10517016-3378-2.; Ziolo M.T., Kohr M.J., Wang H. Nitric oxide signaling and the regulation of myocardial function. J. Mol. Cel. Cardiol. 2008;45(5):625–632. DOI:10.1016/j.yjmcc.2008.07.015.; https://www.sibjcem.ru/jour/article/view/2074Test

الإتاحة: https://doi.org/10.29001/2073-8552-2023-38-4-243-249Test
https://doi.org/10.30906/0869-2092-2010-73-9-43-48Test
https://doi.org/10.29001/2073-8552-2022-37-3-128-135Test
https://doi.org/10.1007/s10517-019-04399-yTest
https://doi.org/10.1007/s10517-016-3486-zTest
https://doi.org/10.3390/molecules23040753Test
https://doi.org/10.20538/16820363-2017-1-36Test–49
https://doi.org/10.1016/J.ORGGEOCHEM.2006.06.023Test
https://doi.org/10.1016/s0045-6535Test(02)00041-3
https://doi.org/10.3390/ijms19092605Test