التفاصيل البيبلوغرافية
| العنوان: |
MVP interacts with YPEL4 and inhibits YPEL4-mediated activities of the ERK signal pathway. |
| المؤلفون: |
Pei Liang, Yongqi Wan, Yan Yan, Yuequn Wang, Na Luo, Yun Deng, Xiongwei Fan, Junmei Zhou, Yongqing Li, Zequn Wang, Wuzhou Yuan, Ming Tang, Xiaoyang Mo, Xiushan Wu |
| المصدر: |
Biochemistry & Cell Biology; Jun2010, Vol. 88 Issue 3, p445-450, 5p, 1 Color Photograph, 1 Diagram, 1 Graph |
| مصطلحات موضوعية: |
ZINC, GENE mapping, AMINO acids, PROTEIN analysis, MITOGEN-activated protein kinases |
| الملخص (بالإنجليزية): |
Human YPEL4 is a member of YPEL family. It contains a Yippee domain, which is a putative zinc-finger-like, metal-binding domain. The human YPEL4 gene maps to chromosome 11q12.1, is ubiquitously expressed in adult tissues, and encodes a nuclear protein of 127 amino acids, the function of which remains unknown. To gain insights into the cellular function of this protein, we searched for YPEL4-interacting proteins using a yeast two-hybrid screen. The major vault protein (MVP), a lung resistance associated protein, was identified as a binding partner of YPEL4. The interaction between YPEL4 and MVP in mammalian cells was further demonstrated by a series of biochemical assays including the mammalian two-hybrid assay, GST pull-down assay, co-immunoprecipitation assay, and immunocytochemistry. Using a reporter system, we found that MVP can inhibit YPEL4’s ability to activate Elk-1 in the MAPK signaling pathway. This study provides new clues for understanding the molecular mechanism of YPEL4 in cell division and signal transduction pathways and should be helpful for understanding molecular functions of the YPEL family. La protéine humaine YPEL4 appartient à la famille YPEL. Elle contient un domaine Yippee, un domaine présumé de liaison des métaux de type « doigt de zinc ». Le gène codant YPEL4 se situe sur le chromosome 11q12,1, est exprimé de façon ubiquiste dans les tissus adultes et code une protéine nucléaire de 127 acides aminés; sa fonction demeure cependant inconnue. Afin d’en apprendre davantage sur la fonction cellulaire de cette protéine, nous avons recherché les protéines qui interagissent avec YPEL4 par un criblage en double hybride. La protéine majeure vault (MVP), une protéine associée à la résistance du poumon, était un partenaire de liaison de YPEL4. L’interaction entre YPEL4 et MVP dans les cellules mammifères a été plus amplement démontrée par une série d’essais biochimiques, notamment par un système en double hybride mammifère, par un essai de co-précipitation par GST, par co-immunoprécipitation, et par immunocytochimie. À l’aide d’un système rapporteur, nous avons trouvé que MVP peut inhiber la capacité de YPEL4 à activer Elk-1 dans la voie de signalisation de MAPK. Cette étude fournit de nouvelle pistes dans la compréhension du mécanisme moléculaire d’action de YPEL4 dans la division cellulaire et la transduction de signaux, et devrait pouvoir être utile pour comprendre les fonctions moléculaires de la famille YPEL. [ABSTRACT FROM AUTHOR] |
| Abstract (French): |
La protéine humaine YPEL4 appartient à la famille YPEL. Elle contient un domaine Yippee, un domaine présumé de liaison des métaux de type « doigt de zinc ». Le gène codant YPEL4 se situe sur le chromosome 11q12,1, est exprimé de façon ubiquiste dans les tissus adultes et code une protéine nucléaire de 127 acides aminés; sa fonction demeure cependant inconnue. Afin d’en apprendre davantage sur la fonction cellulaire de cette protéine, nous avons recherché les protéines qui interagissent avec YPEL4 par un criblage en double hybride. La protéine majeure vault (MVP), une protéine associée à la résistance du poumon, était un partenaire de liaison de YPEL4. L’interaction entre YPEL4 et MVP dans les cellules mammifères a été plus amplement démontrée par une série d’essais biochimiques, notamment par un système en double hybride mammifère, par un essai de co-précipitation par GST, par co-immunoprécipitation, et par immunocytochimie. À l’aide d’un système rapporteur, nous avons trouvé que MVP peut inhiber la capacité de YPEL4 à activer Elk-1 dans la voie de signalisation de MAPK. Cette étude fournit de nouvelle pistes dans la compréhension du mécanisme moléculaire d’action de YPEL4 dans la division cellulaire et la transduction de signaux, et devrait pouvoir être utile pour comprendre les fonctions moléculaires de la famille YPEL. [ABSTRACT FROM AUTHOR] |
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